Ein Team beschießt gefrorenes Glycin mit Protonen – und setzt daraus den einfachsten Eiweißbaustein zusammen, den die Biologie kennt. Das Rezept braucht keinen einzigen Tropfen Wasser.
Forschende haben im Labor gezeigt, dass sich Glycylglycin – das simpelste Peptid und damit ein direkter Vorläufer aller Proteine – auf eisigen Staubkörnern im All bilden kann.
Überraschend ist das, weil solche verknüpfenden Reaktionen nach gängiger Lehrmeinung flüssiges Wasser brauchen – hier läuft sie im festen Eis bei gut minus 253 Grad ab.
Nachgewiesen wurde der Baustein, indem das Team gefrorenes Glycin mit Protonen bombardierte, wie sie von Sternwind und kosmischer Strahlung stammen.
Sollte sich das bestätigen, könnten fertige Eiweißbausteine schon existieren, lange bevor überhaupt ein Planet entsteht.
Glycin reist längst durchs All – als Einzelstück
Dass die Chemie des Lebens nicht zwingend auf der Erde beginnen muss, ist keine neue Idee.
Glycin, die einfachste Aminosäure (der kleinste Grundbaustein von Proteinen), hat man bereits in Meteoriten und im Kometen 67P nachgewiesen.
Auch im Labor lässt sich Glycin unter weltraumähnlichen Bedingungen zusammensetzen.
Der Rohstoff ist also da draußen – so viel gilt als gesichert.
Bekannt ist der Buchstabe – gesucht war das Wort
Ungeklärt blieb der nächste Schritt: Wie werden aus einzelnen Aminosäuren Ketten?
Schon zwei verknüpfte Bausteine bilden ein Peptid, zusammengehalten von einer sogenannten Peptidbindung – der Verbindung, die auch Proteine zusammenhält.
Genau diese Verknüpfung galt im All als problematisch.
Denn beim Verbinden zweier Aminosäuren wird ein Wassermolekül frei, und auf der Erde passiert das in wässriger Umgebung.
Im eiskalten, staubtrockenen Weltraum schien der Vorgang schlicht ausgeschlossen.
Ein Protonenstrahl in Ungarn, ein Massenspektrometer in Dänemark
Alfred Thomas Hopkinson vom Center for Interstellar Catalysis der Universität Aarhus und sein Team gingen die Frage experimentell an.
Sie froren Glycin auf 20 Kelvin herunter und beschossen es am HUN-REN Institut für Kernforschung (Atomki) im ungarischen Debrecen mit Protonen – einmal mit sanfter Energie wie beim Sternwind, einmal mit voller Wucht wie bei galaktischer Kosmischer Strahlung.
Die Rückstände analysierten sie anschließend in Aarhus mit einem hochauflösenden Massenspektrometer.
Wichtig zur Einordnung: Die Arbeit liegt bislang nur als Preprint vor und ist noch nicht von unabhängigen Gutachtern geprüft.
Der Trick mit dem schweren Wasserstoff
Hier wurde es knifflig.
Das Team sah tatsächlich Wasser entstehen – nur bewies das noch gar nichts.
Denn Wasser kann auch auf einem konkurrierenden Weg entstehen, wenn Bruchstücke des zerstrahlten Glycins sich neu zusammenfinden.
Ein solches Wassermolekül hätte mit einer Peptidbindung nichts zu tun.
Beide Wege mussten also auseinandergehalten werden.
Die Lösung: markiertes Glycin, bei dem an bestimmten Stellen der normale Wasserstoff durch schweren Wasserstoff (Deuterium) ersetzt war.
Stutzig machte die Forschenden ein Zeitmuster, das nicht ins Bild passte – eine Wassersorte bildete sich von Beginn an, eine andere erst spät.
Genau dieser Widerspruch entpuppte sich als Fingerabdruck zweier getrennter Reaktionswege.
Den endgültigen Beleg lieferte die Waage: Beim vollständig markierten Glycin tauchte das Peptid exakt vier Masseneinheiten schwerer auf – genau vier Deuterium-Atome sitzen in den zentralen Positionen, die sich beim späteren Auflösen nicht austauschen lassen.
Eine Verunreinigung aus dem Labor wäre bei der normalen Masse erschienen.
Das Molekül stammte also zweifelsfrei aus dem Glycin, das sie selbst bestrahlt hatten.
Der einfachste Eiweißbaustein – gebaut bei minus 253 Grad
Damit stand fest: Aus dem beschossenen Eis war Glycylglycin entstanden, das simpelste aller Dipeptide – bestätigt sowohl durch charakteristische Infrarot-Banden als auch durch die Massenspektren.
Und das bei gut minus 253 Grad Celsius, in festem Eis, ohne einen Tropfen flüssiges Wasser.
Als Zugabe fand das Team Hinweise auf ein zweites, komplexeres Molekül, das mit einem Enzym der RNA- und DNA-Bausteinproduktion verwandt ist.
Warum das an der Wasser-These vom Ursprung des Lebens rüttelt
Die Autor:innen sehen darin einen Angriff auf ein festes Dogma: Modelle zum Ursprung des Lebens setzen fast immer flüssiges Wasser als Reaktionsraum voraus.
Ihr Ergebnis öffnet einen zweiten Weg – Eiweißbausteine könnten schon in kalten Molekülwolken heranreifen, in entstehende Planetensysteme eingebaut und später auf Planetenoberflächen abgeliefert werden.
Weil Peptide selbst als Katalysatoren wirken können, ließe sich damit womöglich weitere Chemie in Gang setzen.
Für die Frage, wo im Universum die Vorstufen des Lebens überhaupt entstehen können, verschiebt das die Grenzen erheblich.
Ehrlich gesagt ist genau das der Gedanke, der bei mir hängen bleibt – dass in der dunklen Kälte zwischen den Sternen etwas heranwächst, das später einmal zu Leben führen könnte; wenn dich dieser Gedanke ähnlich packt, gib ihn weiter.
Meine Meinung dazu
Was mich an dem Paper überzeugt, ist weniger der Fund selbst als die Detektivarbeit dahinter: Wasser zu sehen wäre billig gewesen – die eigentliche Leistung war, mit dem Deuterium-Trick zu zeigen, dass die Peptidbindung wirklich entsteht und nicht bloß ein Nebenprodukt vortäuscht.
Genau das habe ich hier gelernt: dass Isotopen-Markierung ein sauberes Skalpell ist, um zwischen zwei Prozessen zu unterscheiden, die dasselbe Endprodukt liefern.
Dass es ein Preprint ist, sollte man im Kopf behalten – die Amid-Banden allein sind nicht beweisend, wie die Forschenden selbst einräumen.
Aber die Kombination aus Infrarot und Massenspektrum macht den Fall stark.
Alfred Thomas Hopkinson (Center for Interstellar Catalysis, Aarhus University), arXiv-Preprint 2026; arXiv:2607.26814
